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Literaturzitate

Antibodies Production

Specialized stellate cells offer a privileged route for rapid water flux in Drosophila renal tubule.
Cabrero, P. et al. (2020) Proceedings of the National Academy of Sciences, 117 (3) 1779-1787.

https://www.pnas.org/content/117/3/1779.short

Degradome of soluble ADAM10 and ADAM17 metalloproteases
Franka Scharfenberg, Andreas Helbig, Martin Sammel, Julia Benzel, Uwe Schlomann, Florian Peters, Rielana Wichert, Maximilian Bettendorff, Dirk Schmidt-Arras, Stefan Rose-John, Catherine Moali, Stefan F. Lichtenthaler, Claus U. Pietrzik, Jörg W. Bartsch, Andreas Tholey & Christoph Becker-Pauly


Cellular and Molecular Life Sciences
volume 77, pages 331–350(2020)

https://link.springer.com/article/10.1007/s00018-019-03184-4

Antimikrobielle Peptide (AMPs)

Viele klassische Antibiotika verlieren an Wirkung, weil Krankheitserreger sich als resistent erweisen.

AMPs sind natürliche Verteidigungsmoleküle, die universell in den angeborenen Immunsystemen sowohl von Wirbellosen als auch Wirbeltieren zu finden sind. Diese Peptide haben sich offenbar über viele Jahrtausende hinweg als wirksam erwiesen und können daher als wichtiges Vorbild für die Herstellung neuer antimikrobieller Wirkstoffe dienen.


Reference: Antimicrobial peptide database (APD)

Diese exzellente Antimikrobielle Peptide Datenbank (APD) enthält 3136 antimikrobielle Peptide aus 6 Bereichen (344 Peptidantibiotika aus Bakterien, 5 aus Archaea, 8 aus Protisten, 20 aus Pilzen, 352 aus Pflanzen und 2327 aus Tieren, (einschließlich einiger bislang rein synthetisch hergestellter Peptide) :

Source: http://aps.unmc.edu/AP/



RGD-Peptide

Die RGD-Sequenz kommt besonders in Proteinen der extrazellulären Matrix (Bindegewebe) vor, beispielsweise in Fibronektin und Vitronektin. Zellen können dabei mit Hilfe der Zelloberflächen-Rezeptoren, den Integrinen, an die RGD-Sequenz binden.
Die RGD-vermittelte Zelladhäsion dient hier also der mechanischen Verankerung von Zellen an die Matrix. Darüber hinaus können dadurch weitere verschiedene intrazelluläre Zellantworten initialisiert werden.

Die RGD-Sequenz wird in den verschiedenen Matrixproteinen in unterschiedlicher Konformation präsentiert, welche zum Teil spezifisch von den Integrin-Subtypen erkannt wird. Auf diesem Prinzip basiert die Entwicklung von Integrin-Subtypen-spezifischen cyclischen RGD-Peptiden, die zum Teil bereits in klinischen Studien erprobt werden.

Neben der RGD-Sequenz sind auch noch andere Peptidsequenzen an der integrinvermittelten Zelladhäsion beteiligt.

Ausführliche Informationen dazu finden Sie unter

Referenz:
https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2784866/

Peptide Synthesis Order Form (PSOF.pdf) [1.051 KB] .

Furin‐mediated protein processing in infectious diseases and cancer

Elisabeth Braun 1 and Daniel Sauter 1

Viruses. 2019 Oct 31;11(11). pii: E1011. doi: 10.3390/v11111011.

Decanoyl-Arg-Val-Lys-Arg-Chloromethylketone: An Antiviral Compound That Acts against Flaviviruses through the Inhibition of Furin-Mediated prM Cleavage.
Imran M1,2,3,4, Saleemi MK5, Chen Z6,7,8, Wang X9,10,11, Zhou D12,13,14, Li Y15,16,17, Zhao Z18,19,20, Zheng B21,22,23, Li Q24,25,26, Cao S27,28,29, Ye J30,31,32.


Abstract
Flaviviruses, such as Zika virus (ZIKV), Japanese encephalitis virus (JEV), Dengue virus (DENV), and West Nile virus (WNV), are important arthropod-borne pathogens that present an immense global health problem. Their unpredictable disease severity, unusual clinical features, and severe neurological manifestations underscore an urgent need for antiviral interventions. Furin, a host proprotein convertase, is a key contender in processing flavivirus prM protein to M protein, turning the inert virus to an infectious particle. For this reason, the current study was planned to evaluate the antiviral activity of decanoyl-Arg-Val-Lys-Arg-chloromethylketone, a specific furin inhibitor, against flaviviruses, including ZIKV and JEV. Analysis of viral proteins revealed a significant increase in the prM/E index of ZIKV or JEV in dec-RVKR-cmk-treated Vero cells compared to DMSO-treated control cells, indicating dec-RVKR-cmk inhibits prM cleavage. Plaque assay, qRT-PCR, and immunofluorescence assay revealed a strong antiviral activity of dec-RVKR-cmk against ZIKV and JEV in terms of the reduction in virus progeny titer and in viral RNA and protein production in both mammalian cells and mosquito cells. Time-of-drug addition assay revealed that the maximum reduction of virus titer was observed in post-infection treatment. Furthermore, our results showed that dec-RVKR-cmk exerts its inhibitory action on the virus release and next round infectivity but not on viral RNA replication. Taken together, our study highlights an interesting antiviral activity of dec-RVKR-cmk against flaviviruses.
KEYWORDS:
Japanese encephalitis virus; Zika virus; flavivirus; furin inhibitor; precursor membrane protein
PMID: 31683742 PMCID: PMC6893617 DOI: 10.3390/v11111011
Free PMC Article

https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/31683742

Leitsubstanz / Leitstruktur
COVID - Furin Inhibitor

Leitsubstanz: decanoyl-Arg-Val-Lys-Arg-chloromethylketone


https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC6682551/


Clin Transl Immunology. 2019; 8(8): e1073.
Published online 2019 Aug 5. doi: 10.1002/cti2.1073
PMCID: PMC6682551
PMID: 31406574


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